El CSIC recibe 1,5 millones de euros para la investigación del Alzhéimer y la ELA

El Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) anunció hoy la obtención de una ayuda 'Starting Grant' de 1,5 millones de euros. El Consejo Europeo de Investigación (ERC) dotará de esta cantidad al proyecto BiFoldome durante los próximos cinco años.

La finalidad de esta investigación será la prevención y el diagnóstico precoz de enfermedades neurodegenerativas como el Alzhéimer o la Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA), a través del estudio del comportamiento y formación de ciertas estructuras de proteínas.

"El equipo del investigador del Instituto de Química Física Rocasolano (IQFR-CSIC), Miguel Mompeán, desentrañará las reglas que determinan que ciertas proteínas se asocien para formar complejos biomoleculares relacionados con enfermedades neurodegenerativas como el alzhéimer o la ELA", asegura el CSIC en su comunicado.

"Conocer cómo ocurren los procesos de apilamiento y asociación de proteínas abrirá las puertas a la prevención y al diseño de herramientas de diagnóstico precoz de estas patologías", añade.

Una metodología novedosa en España

El nuevo equipo de resonancia magnética nuclear del Laboratorio de Espectroscopía Manuel Rico permitirá a los investigadores estudiar los complejos proteínicos de mayor tamaño. Hasta ahora solo era posible hacerlo en estado líquido y su insolubilidad impedía la observación de estas grandes estructuras.

“Con el nuevo equipo que hemos podido comprar para el LMR seremos capaces de visualizar el proceso de apilamiento de los complejos no solubles gracia a lo que llamamos resonancia magnética nuclear de biosólidos”, explica Miguel Mompeán.

"Necesitamos tener una visión global del proceso de asociación o apilamiento de proteínas"

Esta novedosa metodología permitirá al grupo investigador entender los cambios del proceso de formación de los polímeros y cómo su agrupación defectuosa genera el Alzhéimer, la ELA y otras enfermedades neurodegenerativas.

“Necesitamos tener una visión global del proceso de asociación o apilamiento de proteínas. Gracias a la nueva metodología podremos visualizar átomo a átomo cómo son las proteínas tanto en su estado independiente como en el estado polimérico, cuando ya se han asociado”, cuenta Mompeán.

“Además también queremos entender qué cambios experimentan durante ese proceso, pues no se trata de piezas rígidas que se encajan unas con otras, sino más bien de entidades dinámicas que sufren cambios estructurales para adoptar las formas adecuadas que les permiten asociarse”, concluye.

¿Estamos listos para vivir en Marte? Un desafío más complejo de lo que parece