Esperanza en la lucha contra el cáncer: controlan la proteína "culpable del 75% de todos los casos"

Recientemente, investigadores de la Universidad de California en Riverside (UCR), Estados Unidos, han descubierto la manera de parar la 'MYC', una proteína sin forma culpable de la mala evolución de la mayoría de casos de cáncer en seres humanos. Se trata de un hallazgo muy relevante, ya que ahora se abre una nueva puerta para tratar los tumores.

La 'MYC' no es perjudicial en células sanas, ya que facilita que la información genética se convierta de ADN en ARN y, luego, en proteínas. Sí que es peligrosa en células cancerosas. "Normalmente, la actividad de la 'MYC' está estrictamente controlada. En las células cancerosas, se vuelve hiperactiva y no se regula adecuadamente", indica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR.

Encuentran un péptido capaz de controlar la 'MYC'

"La 'MYC' es menos parecido a un alimento para las células cancerosas y más parecido a un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer", continúa el experto, "por eso, la 'MYC' es el culpable del 75% de todos los casos de cáncer humano". En el comienzo de esta investigación, el equipo de científicos de la UCR pensaba que si conseguían disminuir la hiperactividad de esta proteína, podrían abrir una nueva posibilidad para controlar el cáncer.

Enfrentar el desafío de controlar la proteína resultó ser una tarea complicada, ya que, a diferencia de la mayoría de las proteínas, la 'MYC' carece de estructura. Tal y como señala Xue, "es un cúmulo de aleatoriedad". Explica que las vías convencionales de descubrimiento de fármacos se fundamentan en estructuras bien definidas, y eso no aplica a la 'MYC'.

Xue es el autor principal de un artículo que fue publicado en el 'Journal of the American Chemical Society', el cual detalla que existe un compuesto peptídico diseñado para unirse a 'MYC' y suprimir su actividad. El profesor destaca que "los péptidos pueden adoptar diversas formas, figuras y posiciones". Al doblarlos y conectarlos para formar anillos, limitan su capacidad de asumir otras formas posibles, reduciendo así su nivel de aleatoriedad. Esto facilita la unión con el objetivo proteico.

El nuevo péptido se une a la 'MYC' mediante afinidad submicro-molar, aproximándose en fuerza a la de un anticuerpo. "Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores", señala el autor del trabajo, "esto lo acerca más a nuestros objetivos de desarrollo de fármacos". Cuando el péptido es introducido en la célula, se une a la 'MYC', alterando sus propiedades físicas y previniendo que lleve a cabo actividades de transcripción.

"'MYC' representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso, junto con su impacto directo en varios tipos de cáncer, lo convierte en uno de los objetivos más anhelados para el desarrollo de fármacos contra el cáncer. Nos entusiasma que ahora esté a nuestro alcance", concluye Xue.

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